دوره 15، شماره 1 - ( 1-1394 )                   جلد 15 شماره 1 صفحات 48-39 | برگشت به فهرست نسخه ها

‎ 20.1001.1.10275940.1394.15.1.28.4

XML English Abstract Print

Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
khandan V, firoozabadi B, Saidi M S. Study of inhibition of Aβ42 aggregation and oligomer forming with Docking and MD simulation. Modares Mechanical Engineering 2015; 15 (1) :39-48
URL: http://mme.modares.ac.ir/article-15-8394-fa.html
خندان وحید، فیروزآبادی دهقان بهار، سعیدی محمدسعید. بررسی مکانیسم مولکولی جلوگیری از تشکیل توده های بتا-آمیلوئید توسط پنتا پپتاید به روش شبیه‌سازی داکینگ و دینامیک مولکولی. مهندسی مکانیک مدرس. 1394; 15 (1) :39-48

URL: http://mme.modares.ac.ir/article-15-8394-fa.html

بررسی مکانیسم مولکولی جلوگیری از تشکیل توده های بتا-آمیلوئید توسط پنتا پپتاید به روش شبیه‌سازی داکینگ و دینامیک مولکولی
وحید خندان1 ، بهار فیروزآبادی دهقان* 2، محمدسعید سعیدی3
1- دانشجو تحصیلات تکمیلی/دانشگاه صنعتی شریف
2- هیئت علمی/دانشکده مکانیک دانشگاه صنعتی شریف
3- هیئت علمی / دانشکده مکانیک دانشگاه صنعتی شریف
چکیده:   (7934 مشاهده)
آلزایمر شایع‌ترین نوع بیماری زوال عقل در افراد بالای 65 سال می‌باشد که علت اصلی و روش درمان قطعی آن تاکنون به‌درستی مشخص نشده است. مطالعات آسیب‌شناختی، تشکیل پلاک‌های فیبری و توده‌های تجمع یافته پروتئین آمیلوئید بتا در سیستم اعصاب مرکزی را به‌عنوان یکی از دلایل بیماری آلزایمر پیشنهاد و مهار این فرایند را به‌عنوان روش درمان مؤثر برای این نوع بیماری معرفی کرده‌اند. ناحیه والین10-اسیدگلوتامیک22 از پروتئین آمیلوئید بتا، در فرایند تجمع منومرها، تشکیل توده‌های محلول و پلاک‌های فیبری نامحلول نقش اساسی را ایفا می‌کند. ازاین‌جهت، مهار این ناحیه می‌تواند فرایند آمیلوئید شدن را متوقف و از پیشرفت آن جلوگیری کند. گزینه‌ی دارویی استفاده شده در این پژوهش، پنتا -پپتاید جداشده از پایانه‌ی کربوکسیلِ پروتئین آمیلوئید بتا با توالی گلیسین33-گلیسین37 می‌باشد و نحوه اتصال آن به ناحیه‌ والین10-اسیدگلوتامیک22 از پروتئین آمیلوئید بتا42 به روش شبیه‌سازی ترکیبی داکینگ و دینامیک مولکولی مورد بررسی قرار گرفته است. درنتیجه این شبیه‌سازی، سه محل پیوند پایدار برای اثر پنتا-پپتاید بر گیرنده مشخص شد و تحلیل‌های ساختاری بر روی این محل‌های پیوند نشان دادند که پنتا-پپتاید استفاده شده با مهار ناحیه‌ی والین10-اسیدگلوتامیک22، می‌تواند از تجمع و تشکیل توده‌های پروتئینی آمیلوئید بتا42 جلوگیری کند. پژوهش حاضر توالی پپتیدی گلیسین33-گلیسین37 را به‌عنوان داروی مؤثر در درمان بیماری آلزایمر به دیگر مطالعات پیش کلینیکی در این زمینه، معرفی می‌کند.
واژه‌های کلیدی: بیماری آلزایمر، آمیلوئید بتا، شبیه سازی داکینگ، دینامیک مولکولی
متن کامل [PDF 983 kb]   (7658 دریافت)    
نوع مقاله: مقاله پژوهشی کامل | موضوع مقاله: بیو مکانیک|سیستمهای میکرو و نانو
دریافت: 1393/5/26 | پذیرش: 1393/7/11 | انتشار: 1393/9/1
ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA
بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.